Journal Search Engine
Search Advanced Search Adode Reader(link)
Download PDF Export Citaion korean bibliography PMC previewer
ISSN : 1598-5504(Print)
ISSN : 2383-8272(Online)
Journal of Agriculture & Life Science Vol.56 No.2 pp.1-6
DOI : https://doi.org/10.14397/jals.2022.56.2.1

Breeding of Green Soybean Line with Green Cotyledon and Triple Null Genotype for KTI, Lectin and P34 Proteins

Sang-Woo Choi1, Sarath Ly2, Jeong-Hwan Lee3, Hyeon-Su Oh4, Se-Yeong Kim5, Na-Hyeon Kim6, Jong-Il Chung7*
1Department of Agronomy, Gyeongsang National University, Jinju 52828, Korea
2Department of Agronomy, Gyeongsang National University, Jinju 52828, Korea
3Department of Agronomy, Gyeongsang National University, Jinju 52828, Korea
4Department of Agronomy, Gyeongsang National University, Jinju 52828, Korea
5Department of Agronomy, Gyeongsang National University, Jinju 52828, Korea
6Department of Agronomy, Gyeongsang National University, Jinju 52828, Korea
7Department of Agronomy, Gyeongsang National University, Jinju 52828, Korea
* Corresponding author: Jong-Il Chung (Tel) +82-55-772-1872 (E-mail) jongil@gnu.ac.kr
January 19, 2022 February 16, 2022 March 21, 2022

Abstract


Soybean [Glycine max (L.) Merr.] is an excellent sources of protein, oil and carbohydrates for humans and animals. Green seed-coat with green cotyledon soybean is known to contain a lot of lutein component which is good for eye health. Also, soybean seeds contain anti-nutritional factors such as Kunitz Trypsin Inhibitor (KTI), lectin and P34 proteins. The genetic removal of these components will improve the nutritional value of green seed soybean. The objective of this study was to breed new soybean line with green seed coat, green cotyledon and triple null genotype (titilelep34p34) for KTI (titi), lectin (lele) and P34 proteins (p34p34). Two new parents were developed to create breeding population using four germplasms. Presence and absence of KTI, lectin and P34 protein was detected by Western Blot technique. Six F2 seeds with green seed coat, green cotyledon and triple null genotype (titilelep34p34) were selected. One F3 plant strain with green seed coat, green cotyledon and triple null genotype (titilelep34p34) was selected. A new strain has purple flower and black hilum. Stem height of new strain was 73 cm and 100-seed weight was 19.5 g. A new soybean line obtained through this research will be used to improve new triple null cultivar (free of KTI, lectin and P34 proteins) with green seed coat, green cotyledon and high nutrition value.



녹색종피 및 자엽과 KTI, Lectin, P34 단백질에 대한 Triple Null 유전자형을 가진 콩 육종

최 상우1, 리 사랏2, 이 정환3, 오 현수4, 김 세영5, 김 나현6, 정 종일7*
1경상국립대학교 농업생명과학대학 농학과 연구원
2경상국립대학교 농업생명과학대학 농학과 대학원생
3경상국립대학교 농업생명과학대학 농학과 대학원생
4경상국립대학교 농업생명과학대학 농학과 대학원생
5경상국립대학교 농업생명과학대학 농학과 대학원생
6경상국립대학교 농업생명과학대학 농학과 학부생
7경상국립대학교 농업생명과학대학 농학과 교수

초록


콩 [Glycine max (L.) Merr.]은 단백질, 지방, 탄수화물의 3대 영양소와 다양한 기능성 성분의 주요 공급원이다. 녹색종피와 자엽을 가진 콩 품종은 눈건강에 유익한 루테인 성분을 많이 함유하고 있지만, 항영양성분으로 알려진 쿠니츠트립신인히비터 단백질, 렉틴 단백질 및 P34 단백질을 가지고 있어 품질과 기능성을 저하시킨다. 이러한 성분이 유전적으로 제거된 품종의 육성이 필요하다. 녹색종피와 자엽을 가지고 있지만, 쿠니츠트립 신인히비터, 렉틴, P34의 3가지 단백질이 모두 없는 triple null 유전자형을 가진 콩 계통을 육성하기 위하여 본 연구가 진행되었다. 4개의 유전자원 (Gaechuck#2, PI548392, PI567476, Seonyack)을 이용하여 창성된 두 모본의 교배로 육종집단이 창성되었다. Western blot 기술을 이용하여 쿠니츠트립신인히비터, 렉틴 및 P34 단백질의 존재여부를 확인하였다. 녹색종피 및 자엽과 쿠니츠트립신인히비터, 렉틴, P34의 3가지 단백질이 모두 없는 triple null 유전자형 (titilelep34p34)을 가진 6개의 F2 종자가 선발되었다. F2 식물체 세대와 농업형질 평가를 통하여 한 개의 계통이 선발되었으며 F4 종자에서 3가지 단백질에 대한 유전적 고정을 확인하였다. 선발 계통의 경장은 73 cm 정도였으며 백립중은 19.5 g으로 중립에 속하였고 종피색은 녹색이고 제색은 검정색이며 성숙 자엽색은 녹색이었다. 본 연구를 통하여 선발된 계통은 성숙 콩 종실에서 품질과 기능성을 저하시키는 쿠니츠트립신인히비터, 렉틴, P34의 3가지 단백질이 모두 없으며 녹색종피와 자엽을 가진 유색콩 품종 육성을 위한 재료로 이용될 수 있을 것으로 사료되었다.



    서론

    콩 [Glycine max (L.) Merr. 2n=40] 종실에는 단백질, 지방, 탄수화물의 3대 영양소와 다양한 기능성 성분들이 많이 함유되어 있어 오래전부터 재배되어져 온 주요 두과작물이다. 녹색자엽을 가진 푸른콩 품종은 눈에 유익한 성분으로 알려진 루테인 함량이 다른 색의 콩에 비하여 높은 것으로 알려져 있다 (Monma et al., 1994). 그러나, 푸른콩 품종의 성숙 콩 종실에는 항영양성 성분인 Kunitz Trypsin Inhibitor (KTI), lectin 및 P34 단백질이 들어 있어 콩의 품질과 기능성을 저하시킨다.

    성숙 콩 종실에 들어있는 KTI (Kunitz Trypsin Inhibitor) 단백 질은 분자량이 21.5 kDa으로 181개의 아미노산으로 구성되어 있 다 (Kunitz, 1945). KTI 단백질은 트립신을 극도로 억제하여 소화 를 방해하여 음식물 섭취를 감소시키며, 인간의 췌장에서 단백질 분해 활성을 50~60% 감소시키는 것으로 알려져 있고, 가공된 콩 제품에서도 KTI 억제 활성이 최대 30%까지 확인되기도 한다 (Krogdahl & Holm, 1981). KTI 단백질의 존재여부는 chromosome 8번에 위치하는 Ti (ti) 유전자에 의해 조절이 되고, Tia, Tib, TicTid 형태가 존재하며 열성동형접합인 titi 유전자형 개체에 서는 성숙 종실에서 KTI 단백질이 존재하지 않는다 (Hymowitz & Hadley, 1972;Orf & Hymowitz, 1979). 성숙 종실에서 KTI 단백질이 존재하지 않는 titi 유전자형을 가진 유전자원으로써 PI157440과 PI196168이 밝혀져 있고, KTI 단백질이 부재한 몇 개의 품종이 육성되어 있다 (Chung, 2009).

    Lectin 단백질은 완두콩, 클로버, 대두와 같은 콩과 식물을 포함 한 다양한 종의 기관 및 조직에서 발견되는 carbohydrate-binding 단백질이다. 콩 종실에 있는 lectin 단백질 섭취 시 독성으로 인해 메스꺼움, 구토, 설사 등의 심각한 증상을 야기하여 성장을 억제하 는 항영양 인자로 알려져 있다(Liener, 1995;Miyake et al., 2007). 또한, lectin 단백질은 섭취 시 소화효소에 의해 분해가 잘 되지 않는 특성이 있고, 소화되지 않은 lectin은 장내의 상피세포와 결합하여 구조와 기능을 손상시키고 장내 환경에 부정적인 영향을 유발하여 양분의 소화와 흡수를 방해하는 것으로 알려져 있다 (Vasconcelos & Oliveira, 2004;Pan et al., 2018). 성숙한 콩 종실에 존재하는 lectin 단백질의 분자량은 120 kDa이며 chromosome 2번에 위치한 Le (le) 유전자에 의해 존재여부가 결정되고 (Orf et al., 1978), 열성동형접합체 lele 유전자형 개체는 성숙 종 실에서 lectin 단백질이 존재하지 않는다. 이는 Le 유전자의 coding region에서의 3.5kb DNA segment의 insertion이 일어난 결과이 며 (Vodkin, 1981;Goldberg et al., 1983;Vodkin et al., 1983), insertion element는 Tgm1으로 명명되어져 있다. 성숙 종실에서 lectin 단백질이 존재하지 않는 lele 유전자형을 가진 유전자원으로 써 PI548392, PI548415, T102가 알려져 있으며 lectin 단백질이 검출되지 않는 품종은 현재까지 없는 것으로 알려져 있다.

    성숙 콩 종실에 있는 P34 단백질 (34kDa, Gly m Bd 30K)은 주요 알레르겐이며, 콩이 발아한 후 46 kDa의 precursor protein으 로부터 생성되어진다. P34 단백질은 258개의 아미노산으로 구성 되어진 insoluble glycoprotein으로 cotyledons 부분에 많이 존재 하나 잎에는 거의 존재하지 않는 것으로 알려져 있다 (Herman et al., 2003). P34 단백질은 papain family의 thiol protease와 염기서열 유사성을 나타내는 oil body-associated protein이며, P34는 전체 종자 단백질의 1% 미만을 함유하고 있으나 autoclave 처리 후에도 알러지 효과를 유발한다 (Yamanishi et al., 1995). 또한, P34 단백질은 IgE의 antibody로 작용하여 인체 내에서 알레 르기 반응을 일으키고 콩 알레르기 환자들의 65% 이상이 오직 P34 단백질에만 반응한다는 보고가 있다 (Ogawa et al., 1993;Helm et al., 2000). 현재까지 USDA 콩 유전자원중에서 성숙 콩 종실에서 P34 단백질 함량이 낮은 PI567476 및 PI 603570A 자원이 밝혀져 있다 (Joseph et al., 2006). P34 단백질 합성을 결정하는 유전자좌는 염색체 8번에 위치하며, 함량이 낮은 돌연변 이 대립유전자는 P34 단백질 합성 시작 코돈에 4개 염기쌍 삽입에 의해 유발된 것으로 밝혀져 있다 (Bilyeu et al., 2009).

    현재까지 성숙 종실에서 품질과 기능성을 저하시키는 KTI, lectin, P34의 3가지 단백질 부재하면서 녹색 종피 및 녹색 자엽을 가진 계통 및 품종에 대한 연구는 없는 편이다. 따라서, 본 연구는 성숙 종실에서 KTI, lectin 및 P34 단백질이 모두 유전적으로 제거 된 triple null 유전자형 (titilelep34p34)과 녹색 종피 및 녹색 자엽 을 가진 콩 계통 육성을 위하여 진행되었다.

    재료 및 방법

    1. 모본 및 육종집단의 창성

    성숙 콩 종실에서 품질 및 기능성을 저하시키는 Kunitz Trypsin Inhibitor (KTI), lectin 및 P34의 3가지 단백질이 모두 없는 triple null 유전자형 (tilep34)과 녹색종피 및 자엽색을 가진 계통을 육성 하기 위하여 4개의 모본을 이용하였다. 이용된 모본에 대한 3가지 단백질의 존재여부와 종피색 및 자엽색은 Table 1과 같다.

    ‘Gaechuck#2’와 PI548392와의 교배를 통하여 KTI 및 lectin 단백질이 없는 titilele 유전자형을 가진 개체를 선발 하였다. 선발 된 개체와 ‘Seonyack’과의 교배를 통하여 KTI 및 lectin 단백질이 없으면서 (ti/le) 녹색종피와 자엽색을 가진 개체를 선발하였다. 선 발된 개체를 세대진전시켜 성숙 종실에서 KTI 및 lectin 단백질의 부재와 녹색종피 및 자엽색의 고정을 확인하여 모본 (New parent 1)으로 이용하였다. ‘Gaechuck#2’및 PI567476을 이용한 교배를 통하여 KTI 및 P34 단백질이 없는 titip34p34 유전자형을 가진 개체를 선발 하였다. 선발된 개체는 세대진전을 통하여 성숙 종실 에서 KTI 및 P34 단백질의 부재에 대한 유전적 고정을 확인하여 부본 (New parent 2)으로 이용하였다. 얻어진 두 모본의 교배 (New parent 1 x New parent 2)를 통하여 F1 종자를 얻은 후 F1 식물체로 양성하면서 잡종성을 확인 한 후 성숙기에 F2 종자를 얻었다. 얻어진 각각의 F2 종자중에서 종피색과 성숙 자엽색이 모 두 녹색인 종자를 선발하였다. 선발된 개개의 F2 종자를 대상으로 lectin 및 P34 단백질이 모두 없는 titip34p34 유전자형을 가진 종자를 선발하였다. 선발된 F2 종자를 F2 식물체로 전개하면서 녹 색종피 및 자엽색이 고정된 개체를 선발하였다. 선발된 F2 개체를 F3 계통으로 유지하면서 경장, 백립중, 제색 등 농업적 형질을 평가 하였고 수확 후 random 종자를 이용하여 KTI, lectin 및 P34의 3가지 단백질에 대한 유전적 부재를 검정하였다. 녹색종피 및 자엽 과 triple null 유전자형을 가진 계통의 육성과정은 Fig. 1과 같다.

    2. KTI, lectin 및 P34 단백질 분석

    두 모본의 교배 (New parent 1 x New parent 2)를 통해 얻어진 녹색종피 및 자엽색을 가진 개개의 F2 종자에 대한 lectin 및 P34 단백질의 존재 여부와 triple null 유전자형과 녹색종피 및 자엽을 가진 선발계통 및 대조품종- ‘대원’ 콩에 대한 KTI, lectin 및 P34 단백질의 검증은 Western blot 방법에 의해 실시되었다. 개개의 F2 종자로부터 배를 제외한 성숙 자엽과 선발계통 및 대조품종의 random 종자를 이용하여 단백질을 추출하였다. 추출한 단백질 시 료의 농도를 정량한 후 12% SDS-PAGE를 이용하여 전기영동을 하였다. Gel에서의 분리된 단백질을 PVDF membrane에 옮긴 후 2시간 동안 blocking buffer (20 mM Tris (pH 7.5), 150 mM NaCl, 0.1% Tween 20, 5% nonfat dried milk)에 담갔다. 이후 KTI antibody와 Lectin antibody를 1시간 동안 반응시킨 후 TTBS buffer (20 mM), Tris (pH 7.5), 150 mM NaCl, 0.1% Tween 20에 5분씩 3번 씻고, 2차 antibody와 1시간 동안 반응시 켰다. 2차 antibody 처리가 끝난 membrane들은 TTBS에서 5분씩 3회에 걸쳐 washing 되었고, washing이 완료된 membrane들을 detection reagent kit (Ab signal, Abclon Inc.)에 처리하여 Chemi-luminescence Bioimaging Instrument (CheBI, NeoScience Co., Ltd)를 통해 KTI (21.5 kDa), lectin (120 kDa) 및 P34 (34 kDa) 단백질의 유무를 확인하였다.

    결과 및 고찰

    New parent 1 (titileleP34P34) x New parent 2 (titiLeLep34p34) 의 조합으로 얻어진 F2 종자중에서 녹색종피와 자엽을 가진 72개 의 F2 종자를 선발하였다. 전체 72개의 F2 종자에서 lectin 및 P34 단백질은 유전적 분리를 나타내었다 (Fig.2). 모본 (New parent 1)에서는 lectin 단백질이 존재하지 않으며 P34 단백질은 존재한 반면, 부본 (New parent 2)에서는 lectin 단백질은 존재하지만 P34 단백질은 존재하지 않으며 F2 종자에서 lectin 및 P34 단백질의 유무는 분리하였다.

    전체 72개의 F2 종자에 대한 lectin 및 P34 단백질의 분리결과는 Table 2와 같다.

    전체 72개의 F2 종자중에서 lectin 단백질이 존재한 종자는 53 개, 부재한 종자는 19개로 3:1의 비율과 일치하였다 (χ2 = 0.07, P=0.9 - 0.5). 이러한 결과는 lectin 단백질의 존재여부는 single 유전자에 의하여 결정된다는 이전의 연구결과와 일치하였다 (Orf & Hymowitz, 1979;Sung et al. 2013;Choi et al. 2016). P34 단백질이 있는 종자는 50개, 부재한 종자는 22개로 기대되는 3:1 의 비율과 일치하여 (χ2 = 1.18, P=0.5 - 0.1), P34 단백질의 존재 여부는 single gene에 의해서 좌우되었고 이전의 결과와 일치하였 다 (Joseph et al., 2006). 72개의 F2 종자에서 lectin 및 P34 단백 질이 모두 존재하는 종자는 37개, lectin 단백질이 존재하고 P34 단백질이 부재한 종자는 16개, lectin 단백질이 없으며 P34 단백질 이 존재하는 종자는 13개, lectin 및 P34 단백질이 모두 없는 종자 는 6개로 분리되었다. 이러한 결과는 9:3:3:1의 분리비와 일치하여 (χ2 = 1.28, P=0.9 - 0.5), lectin 및 P34 단백질의 존재여부를 결정하는 유전자가 서로 독립적임을 보여주었다. 이러한 결과는 titileleP34P34 유전자형 모본과 TiTiLeLep34p34 유전자형 모본 간의 교배로부터 얻어진 150개의 F2 종자로부터 KTI, lectin 및 p34의 3가지 단백질이 없는 triple null 유전자형(tilep34)을 가진 2개의 종자가 선발된 이전의 보고와 일치하였다 (Schmidt et al., 2015). Lectin 및 P34 단백질이 모두 없는 lelep34p34 유전자형을 가진 6개의 F2 종자를 파종하여 F2 식물체로 전개하면서 녹색종피 및 자엽색이 고정된 1개의 계통을 선발하였다. 선발된 F3 계통의 random F4 종자를 이용하여 KTI, lectin 및 P34의 3가지 단백질에 대한 유전적 부재에 대한 검증결과는 Fig. 3과 같다.

    ‘Daewonkong’은 TiTiLeLeP34P34 유전자형을 가져 성숙 콩 종실에서 KTI, lectin 및 P34 단백질이 모두 존재하는 반면 선발계 통은 titilelep34p34 유전자형을 가져 성숙 콩 종실에서 KTI, lectin 및 P34 단백질이 모두 존재하지 않았다. 이러한 결과는 선발계 통이 3가지 단백질에 대하여 모두 열성으로 고정된 상태임을 나타 내었다. 이는 KTI, lectin 및 P34 단백질이 단일유전자에 의하여 지배된다는 이전의 결과와 일치하였다 (Orf & Hymowitz, 1979;Joseph et al., 2006;Sung et al., 2013;Schmidt et al., 2015).

    선발계통의 농업적 형질은 Table 3과 같다.

    선발된 계통의 경장은 73 cm 정도였으며 백립중은 19.5 g으로 중립이었다. 종피색 및 성숙 자엽색은 녹색이며 제색은 검정색이었 다. 선발계통의 성숙 콩 종실에서 KTI, lectin 및 P34 단백질은 모두 부재하였다. 선발계통의 성숙기 초형과 수확 후 F4 종자 모양 은 Fig. 4와 같다.

    성숙 상태에서의 초형은 유한신육형이었다. 본 연구를 통하여 선발된 계통은 수량성 평가와 병해충 저항성 검정을 통하여 성숙 콩 종실에서 항영양성분으로 알려져 품질과 기능성을 저하시키는 KTI, lectin, P34 단백질이 모두 없는 녹색종피 및 자엽을 가진 콩 품종 육성을 위한 중간모본으로 이용될 수 있을 것으로 사료되 었다.

    Figure

    JALS-56-2-1_F1.gif

    Scheme for breeding of triple null genotype (titilelep34p34) with green seed coat and green cotyledon.

    JALS-56-2-1_F2.gif

    Segregation of lectin protein (a) and P34 protein (b) in parents and F2 seeds derived from the cross of New parent 1 and New parent 2.

    +, -: presence and absence of lectin and P34 proteins.

    JALS-56-2-1_F3.gif

    Confirmation of KTI (a), lectin (b) and P34 protein (c) free using Western blot. C:Daewonkong cultivar (TiLeP34 Loci), S: new line (tilep34 loci). Arrows are KTI (21.5 kDa), lectin (120 kDa) and P34 (34 kDa) proteins.

    +, -: presence and absence of protein.

    JALS-56-2-1_F4.gif

    Appearance of F3 plant (left) and F4 seed (right) of new soybean line with triple null genotype (titilelep34p34), green seed coat and green cotyledon.

    Table

    Phenotypes for seed coat color, cotyledon color, Kunitz Trypsin Inhibitor (KTI), lectin and P34 proteins of four parents used in this experiment.

    Heredity for absence or presence of lectin and KTI proteins in F2 seed generation

    Agronomic traits of new strain developed in this experiment

    Reference

    1. Bilyeu K , Ren C , Nguyen HT , Herman E and Sleper DA. 2009. Association of a four-base pair insertion in the P34 gene with the low-allergen trait in soybean. Plant Genome 2: 141-148.
    2. Choi SW , Han SJ , Sung MK and Chung JI. 2016. Breeding of black soybean line with ti and le allele. Plant Breed. Biotech. 4(2): 170-175.
    3. Chung JI. 2009. A new soybean cultivar “Gaechuck#2”: Yellow soybean cultivar with lipoxygenase 2,3-free and kunitz trypsin inhibitor-free. Korean J. Breed. Sci. 41(4): 612-615.
    4. Goldberg RB , Hoschek G and Vodkin LO. 1983. An insertion sequence blocks the expression of a soybean lectin gene. Cell 33: 465-475.
    5. Helm RM , Cockrell G , Connaughton C , West CM , Herman E , Sampson HA , Bannon GA and Burks AW. 2000. Mutantional analysis of the IgE-binding epitopes of P34/Gly m Bd 30K. J. Allergy Clin Immuno. 105: 378-384.
    6. Herman EM , Helm RM , Jung R and Kinney AL. 2003. Genetic modification removes an immunodominant allergen from soybean. Plant Physiology 132: 36-43.
    7. Hymowitz T and Hadley HH. 1972. Inheritance of a trypsin inhibitor variant in seed protein of soybeans. Crop Sci. 12: 197-198.
    8. Joseph LM , Hymowitz T , Schmidt MA and Herman EM. 2006. Evaluation of Glycine germplasm for nulls of the immunodominant allergen P34/Gly m Bd 30k. Crop Sci. 46(4): 1755-1763.
    9. Krogdahl A and Holm H. 1981. Soybean proteinase inhibitors and human proteolytic enzymes: Selective inactivation of inhibitors by treatment with human gastric juice. The J. Nutrition 111: 2045-2051.
    10. Kunitz M. 1945. Crystallization of a soybean trypsin inhibitor from soybean. Science 101: 668-669.
    11. Liener IE. 1995. Possible adverse effects of soybean anticarcinogens. J. Nutr. 125: 744-750.
    12. Miyake K , Tanaka T and McNeil PL. 2007. Lectin-based food poisoning: A new mechanism of protein toxicity. PloS One 8: e687.
    13. Monma M , Ito M , Saito M and Chikuni K. 1994. Carotenoid components in soybean seeds varying with seed color and maturation stage. Biosci. Biotechnol. Biochem. 58: 926-930.
    14. Ogawa T , Tsuji H , Kitamura K , Zhu YL , Hirano H and Nishikawa K. 1993. Identification of the soybean allergenic protein, Gly m Bd 30K, with the soybean 34-kDa oil-body- associated protein. Biosci. Biotechnol. Biochem. 57: 1030-1033.
    15. Orf J , Hymowitz T , Pull S and Pueppke S. 1978. Inheritance of a soybean seed lectin 1. Crop Science 18: 899-900.
    16. Orf JH and Hymowitz T. 1979. Inheritance of the absence of the Kunitz trypsin inhibitor in seed protein of soybeans. Crop Sci. 19: 107-109.
    17. Pan L , Farouk MH , Qin G , Zhao Y and Bao N. 2018. The influences of soybean agglutinin and functional oligosaccharides on the intestinal tract of monogastric animals. International J. of Molecular Sciences 19: 554.
    18. Schmidt MA , Hymowitz T and Herman EM. 2015. Breeding and characterrization of soybean triple null; A stack of recessive alleles of Kunitz trypsin inhibitor, soybean agglutinin, and P34 allergen nulls. Plant Breeding 134: 310-315.
    19. Sung MK , Kim MH , Seo HJ and Chung JI. 2013. Inheritance of dlm and ti genes in soybean. Plant Breed. Biotech. 1(1): 9-13.
    20. Vasconcelos IM and Oliveira JTA. 2004. Antinutritional properties of plant lectins. Toxicon 44: 385-403.
    21. Vodkin LO , Rhodes PR and Goldberg RB. 1983. A lectin gene insertion has the structural features of a transposable element. Cell 34: 1023-1031.
    22. Vodkin LO. 1981. Isolation and characterization of mRNAs for seed lectin and Kunitz trypsin inhibitor in soybeans. Plant Physiol. 68: 766-771.
    23. Yamanishi R , Huang T , Tsuji H , Bando N and Ogava T. 1995. Reduction of the soybean allergenicity by the fermentation with Bacillus natto. Food Science and Technology International, Tokyo 1(1): 14-17.
    오늘하루 팝업창 안보기 닫기
    오늘하루 팝업창 안보기 닫기